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Se investigó la difusión de glucosa y maltosa en diferentes geles de poliacrilamida (PAAG). El método aplicado fue la difusión en estado no estacionario en perlas de gel a partir de una solución finita.
Biogenización de materiales de hidrogel polimérico y su efecto sobre la difusión y las características funcionales de los sensores de glucosa luminiscentes basados en enzimas Mostrar todos los autores. Jason R. Roberts 1. D. Difusión de glucosa y maltosa en gel de poliacrilamida.
El cambio en la concentración de glucosa en el gel de agarosa con la distancia de difusión y la cinética de difusión de la glucosa en los geles de agarosa revelan que la glucosa se difunde libremente dentro de estas matrices de gel con un alto coeficiente de difusión 鈭? 脳 10 -10 m 2 /s para geles de agarosa al 0,5% y 1,5%.
inmovilizado en gel de poliacrilamida y examinado para la producción de antibióticos mediante fermentación en matraz agitado a 30 °C, comprobando la actividad contra Micrococcus luteus (ATCC#10240) mediante un ensayo de difusión de antibióticos. La producción máxima de antibiótico peptídico se optimizó a pH 6-9, tiempo de higienización 0-144 horas y concentración de glucosa 1-5 %.
Se estudia teóricamente la hidrólisis reversible de la maltosa a glucosa por glucoamilasa inmovilizada atrapada en partículas sólidas esféricas. Para ello se adoptó un modelo cinético conocido que tiene en cuenta estas reacciones reversibles y la síntesis competitiva de iso-maltosa.
Se estudiaron las propiedades fisicoquímicas y de transferencia de masa de dos geles que pueden aplicarse en la fabricación de biorreactores mediante fabricación aditiva. La diferencia fundamental entre estos geles radica en los mecanismos de su formación a partir de soluciones. El primero es un gel de ácido silícico, que se forma en una reacción química y tiene un proceso de gelificación irreversible.
Se ha propuesto que la proteína lamB produce un canal totalmente inespecífico debido a la especificidad para la maltosa y las maltodextrinas observada en células intactas, y que la especificidad se deriva completamente de la interacción de la proteína periplásmica de unión a la maltosa con la proteína lamB (7). Para examinar la función de la proteína lamB in vitro,
La mezcla de reacción se mantuvo en incubadora durante 16 h a 37 °C y luego se secó al aire durante 2 h. Las muestras se disolvieron en tampones de muestra de electroforesis y luego se realizó una electroforesis en gel de poliacrilamida (ExcelGel TM SDS, Homogeneous 12,5, Amersham Pharmacia Biotech, Uppsala, Suecia, 600 V, 30 mA, 7 h). Los geles se fotografiaron bajo luz ultravioleta (360 nm).
Pseudomonas fluorescens W utiliza la maltosa exclusivamente hidrolizándola a glucosa mediante una alfa-glucosidasa inducible (alfa-D-glucósido glucohidrolasa, EC 3.2.1.20). No se encontró evidencia de escisión fosforolítica ni oxidación a ácido maltobiónico en este organismo. La alfa-glucosidasa era totalmente intracelular y era más activa a un pH de 7,0.
El sistema de maltosa de Escherichia coli (4, 52) está diseñado para la utilización eficiente de la maltosa y las maltodextrinas. Diez genes mal codifican proteínas que se encuentran en todos los compartimentos de la célula. El receptor lambda en la membrana externa (43, 49) facilita la difusión de las maltodextrinas en el espacio periplásmico, donde son absorbidas por el citoplasma a través de un transportador ABC dependiente de la proteína de unión
